Una enzima del desierto de Atacama puede romper el plástico PET

Las botellas, los envases y las fibras textiles tienen algo en común: muchos están hechos de PET, uno de los plásticos más difíciles de reciclar del planeta. Un equipo del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile ha encontrado una posible herramienta para abordarlo, y no la ha buscado en un laboratorio de plásticos, sino en el desierto de Atacama.

Se trata de una enzima bautizada como PETS26b, capaz de romper las cadenas del PET. El estudio se publicó el 13 de agosto de 2026 en la revista Protein Science y lo lideró el investigador Sebastián Rodríguez.

El hallazgo es noticia por dos razones: por el lugar donde se ha encontrado la molécula y por la forma en que actúa, a bajas temperaturas, algo poco común entre las enzimas que degradan plástico.

Un plástico de apenas un siglo que cuesta reciclar

El PET es el material con el que se fabrican botellas, envases y fibras textiles. Su fabricación industrial tiene apenas un siglo de antigüedad, pero en ese tiempo se ha extendido hasta figurar entre los materiales más difíciles de reciclar del mundo.

La naturaleza, por tanto, ha tenido poco tiempo para desarrollar mecanismos específicos que lo descompongan. Esa es la razón de que encontrar una enzima capaz de fragmentarlo despierte tanto interés científico, y de que las enzimas degradadoras de PET que ya se conocían, como la japonesa IsPETasa, se hayan convertido en referencia para quienes buscan nuevas candidatas.

La respuesta: buscar en el lugar más seco del planeta

El equipo del CeBiB apostó por una vía poco habitual: rastrear microorganismos del desierto de Atacama, descrito como el lugar más seco del planeta. Allí los seres vivos deben ser muy flexibles para sobrevivir a la radiación, la salinidad y los cambios extremos de temperatura.

Juan Asenjo, director del CeBiB, explicó que los ambientes extremos son una fuente privilegiada de compuestos nuevos, desde antibióticos hasta enzimas. La idea de fondo es que un entorno que obliga a adaptarse tanto acaba produciendo moléculas con propiedades que no se encuentran en otros lugares.

Los investigadores secuenciaron el ADN de muestras de suelo del desierto y generaron un metagenoma, un enorme catálogo con miles de millones de datos genéticos. Sobre ese catálogo aplicaron un análisis bioinformático que redujo el universo de posibilidades a 27 enzimas candidatas, todas con similitud estructural a otras degradadoras de PET ya conocidas.

Cómo se llegó hasta PETS26b

Con las 27 candidatas sobre la mesa, el equipo modeló la estructura tridimensional de cada una y simuló su acoplamiento molecular con el plástico. Esas simulaciones estiman si la molécula encaja en el sitio activo de la enzima y si la unión es lo bastante fuerte como para romperla.

PETS26b obtuvo el mejor resultado en el acoplamiento molecular y fue la elegida para pasar a la fase experimental. La proteína se produjo en la levadura Pichia pastoris, gracias a la colaboración con la profesora Brigitte Gasser, de la universidad BOKU, en Viena. La caracterización avanzada se completó en Dinamarca, con la profesora Anne Meyer, de la Universidad Técnica de Dinamarca, especialista en el efecto de la cristalinidad del plástico sobre su degradación.

Por qué una bacteria que nunca vio plástico lo rompe

La bacteria que produce la enzima fue aislada en el desierto y no tuvo contacto previo con el plástico PET. Entonces, ¿por qué su enzima sabe romperlo? La explicación está en la llamada promiscuidad enzimática: las enzimas encajan en una forma química concreta y rompen sus enlaces, pero a veces esa forma se parece a la de otros compuestos.

Las uniones tipo éster del PET son muy parecidas a las de compuestos naturales que estos microorganismos procesan, como la biomasa vegetal. El análisis del entorno genómico de PETS26b encontró genes vinculados al metabolismo de carbohidratos, y la función original de la enzima probablemente sea la desacetilación, un proceso que ayuda a la bacteria a digerir restos vegetales en entornos con escasez de nutrientes.

Al encontrarse con el plástico, la enzima confunde su forma con la de su sustrato habitual y termina fragmentándolo. A esto se suma que PETS26b actúa a bajas temperaturas, un rasgo poco común entre las enzimas que degradan plástico.

«La enzima, o sus derivados, pueden convertirse en una pieza de la economía circular.»

Sebastián Rodríguez, investigador que lideró el estudio

Lo que falta por demostrar

Conviene medir el alcance del hallazgo. El trabajo describe el proceso de búsqueda, las simulaciones y la fase experimental, pero no se han divulgado cifras de eficiencia, como la cantidad de plástico degradado o la velocidad con la que lo hace. Tampoco está confirmado que el resultado se sostenga en condiciones industriales, paso que sigue pendiente.

La función original de la enzima, además, se plantea como probable y no como establecida. Todo ello sitúa a PETS26b en una fase temprana, prometedora pero lejos todavía de una aplicación práctica.

Qué viene ahora

El equipo busca optimizar la actividad de PETS26b y escalar su producción para uso industrial, un paso que todavía requiere financiación y nuevas colaboraciones internacionales. La cooperación con Viena y Dinamarca ya ha sido clave en esta primera etapa y apunta a ser el modelo para lo que viene.

Asenjo adelantó además que el siguiente objetivo del equipo es Marte. Es una meta a largo plazo que muestra hasta dónde quieren llevar la búsqueda de moléculas en ambientes extremos. Mientras tanto, el hallazgo se presenta como un nuevo logro de la ciencia chilena con proyección internacional.

Nuestra opinión GUAY

Que una bacteria del lugar más seco del planeta, sin haber visto jamás una botella, tenga una herramienta capaz de romper su plástico es una de esas historias que reconcilian con la ciencia. Aún falta demostrar mucho, pero la idea de buscar soluciones donde la vida se las ingenia para sobrevivir merece seguirse de cerca.

Por la redacción de GUAY.news.